雙頭面筋測定儀對面筋蛋白的分析研究
來源： http://yuanweishulai.cn/ 類別：實用技術 更新時間：2015-04-09 閱讀次
面筋蛋白是小麥的主要貯藏蛋白，是由麥膠蛋白和麥谷蛋白組成的聚合體。雙頭面筋測定儀分析面筋蛋白是大分子鏈蛋白，具有不同于其他蛋白的獨特的黏彈性及特殊的理化性質(zhì)，例如溶解度低、乳化性差等。
微波對蛋白結構的影響主要有兩方面：一是微波熱效應，認為綠熒光蛋白熒光光譜500～540nm段的變化主要是由微波熱效應引起的，而540～560nm段的變化與傳統(tǒng)熱效應不同；二是微波的非熱效應，微波非熱效應使得牛血清清蛋白形成類淀粉質(zhì)結構。微波熱效應使得面筋蛋白懸液溫度升高(MW600：74℃；MW800：84℃；MW1000：90℃)，從而引起蛋白二級結構的變化。另外，又與傳統(tǒng)加熱不同，微波引起面筋蛋白二級結構的無規(guī)律變化很可能是由于微波非熱效應作用的結果。在本研究中，由于設備限制未能直接檢測到非熱效應，只能從實驗結果推測出非熱效應的存在，這一點希望在以后設備滿足的條件下繼續(xù)深入研究。
雙頭面筋測定儀測定結果是，面筋蛋白主要有麥醇蛋白和麥谷蛋白組成，其中麥谷蛋白對小麥粉的烘焙品質(zhì)非常重要。麥谷蛋白在小麥面團中以大分子聚合體形式存在，其中包裹/交聯(lián)著麥醇蛋白，因此測量面筋蛋白的粒徑分布對于研究麥谷蛋白-麥醇蛋白形成的大分子聚合體的形態(tài)非常重要。
微波對蛋白結構的影響主要有兩方面：一是微波熱效應，認為綠熒光蛋白熒光光譜500～540nm段的變化主要是由微波熱效應引起的，而540～560nm段的變化與傳統(tǒng)熱效應不同；二是微波的非熱效應，微波非熱效應使得牛血清清蛋白形成類淀粉質(zhì)結構。微波熱效應使得面筋蛋白懸液溫度升高(MW600：74℃；MW800：84℃；MW1000：90℃)，從而引起蛋白二級結構的變化。另外，又與傳統(tǒng)加熱不同，微波引起面筋蛋白二級結構的無規(guī)律變化很可能是由于微波非熱效應作用的結果。在本研究中，由于設備限制未能直接檢測到非熱效應，只能從實驗結果推測出非熱效應的存在，這一點希望在以后設備滿足的條件下繼續(xù)深入研究。
雙頭面筋測定儀測定結果是，面筋蛋白主要有麥醇蛋白和麥谷蛋白組成，其中麥谷蛋白對小麥粉的烘焙品質(zhì)非常重要。麥谷蛋白在小麥面團中以大分子聚合體形式存在，其中包裹/交聯(lián)著麥醇蛋白，因此測量面筋蛋白的粒徑分布對于研究麥谷蛋白-麥醇蛋白形成的大分子聚合體的形態(tài)非常重要。
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