利用粘度測定儀研究轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶對大豆蛋白粘度的影響，可以為改進我國大豆蛋白的功能性和應(yīng)用價值提供參考。

      轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶是一種催化�；�轉(zhuǎn)移反應(yīng)的轉(zhuǎn)移酶，蛋白質(zhì)以及肽鍵中谷氨酰胺殘基的γ－羧酰胺基為胺基供體，受體可以為蛋白質(zhì)或肽鍵上賴氨酸殘基的ε－氨基、游離氨基酸的ε－氨基、伯胺或水，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)中的賴氨酸殘基的γ－氨基作為�；�受體時，蛋白質(zhì)在分子內(nèi)或分子間形成ε－ ( γ－ glutamyl) lys 共價鍵，通過該反應(yīng)，蛋白質(zhì)分子間發(fā)生交聯(lián)。此外，該酶還可以分解谷酰胺生產(chǎn)谷氨酸及賴氨酸。轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶廣泛存在于哺乳動物的各種組織、魚和植物體內(nèi)，用微生物發(fā)酵也可以生產(chǎn)轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶，為該酶的利用創(chuàng)造條件。試驗中，使用粘度測定儀測定粘度的變化。

      將轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶作用于大豆蛋白并使用粘度測定儀測其粘度，證實利用該方法增加大豆蛋白粘度是可行的。隨著轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶加酶量的增加，蛋白溶液的粘度不斷增加。由于加入轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶，使得體系中的蛋白質(zhì)相互聚合，隨著聚合物的相對分子質(zhì)量的增加，導(dǎo)致體系粘度增加。蛋白粘度隨pH 的增加也呈增加趨勢。脫脂豆粉、大豆分離蛋白和11S 蛋白的粘度均在45℃時最大，而大豆7S 蛋白在溫度為50℃時粘度最大。隨反應(yīng)時間的延長，體系粘度呈先增加后減少的趨勢，大豆11S 蛋白的粘度在反應(yīng)時間為90min 時達到最大，其他三種蛋白在120min 時粘度最大。