面筋儀分析研究小麥面筋蛋白的改性
來源： http://yuanweishulai.cn/ 類別：實(shí)用技術(shù) 更新時(shí)間：2015-03-31 閱讀次
小麥面筋蛋白的含量對(duì)小麥面粉的品質(zhì)來說是重要標(biāo)志之一，可以通過面筋儀進(jìn)行檢測(cè)分析。而，小麥面筋蛋白的改變可以通過一些方法進(jìn)行改性。主要方法有：琥珀�；娼畹鞍缀蛷�(fù)合改性面筋蛋白，那么，通過不同方法的改性面筋蛋白的含量會(huì)如何變化呢？這就需要通過實(shí)驗(yàn)，利用面筋儀進(jìn)行研究分析了。小麥面筋蛋白(蛋白質(zhì)含量為70%)由河南省溫縣永大實(shí)業(yè)有限公司提供。琥珀酸酐,分析純,由上海化學(xué)試劑研究所提供。中性蛋白酶(16萬UPg)、堿性蛋白酶(17萬UPg)為廣西南寧龐博生物工程有限公司制品。
琥珀�；娼畹鞍椎闹苽洌悍Q取50g面筋蛋白,加入500ml水中,置于40e水浴鍋中不斷攪拌,用1molPLNaOH溶液調(diào)pH為810~815后,將715g琥珀酸酐分批加入,用2molPLNaOH調(diào)節(jié),使其pH維持在810~815,充分反應(yīng)(約1h)后進(jìn)行冷凍干燥,制得的�；娼畹鞍子�80目篩過篩后備用。
復(fù)合改性面筋蛋白的制備：按5%固液比準(zhǔn)確稱取�；娼畹鞍�,在磁力攪拌下使其均勻溶解于蒸餾水中,并加熱到酶的最適溫度,同時(shí)用1molPLNaOH調(diào)節(jié)酸堿度至酶的最適pH。中性蛋白酶的最適溫度是50e,pH為710;堿性蛋白酶的最適溫度是60e,pH為815。在磁力攪拌下加入適量蛋白酶,蛋白酶與底物�；娼畹鞍椎谋壤�1%(wPw)。置于恒溫水浴鍋中進(jìn)行水解,以011molPLNaOH溶液滴定,使pH穩(wěn)定不變。根據(jù)制得的蛋白酶水解進(jìn)程曲線,待反應(yīng)300min,迅速在沸水浴中加熱3min鈍化蛋白酶,即制得所需水解度的面筋蛋白酶解物,經(jīng)冷凍干燥后過篩備用。
制備了不同水解度的琥珀酰化和堿性蛋白酶復(fù)合改性面筋蛋白,并通過面筋儀對(duì)其功能性質(zhì)進(jìn)行了比較。結(jié)果表明:堿性蛋白酶相對(duì)中性蛋白酶水解速率更高。在pH3~11、水解度4%~12%范圍內(nèi),復(fù)合改性面筋蛋白的溶解度隨水解度的增大而增大,且數(shù)值都大于80%,比原面筋蛋白、�；娼畹鞍缀蛪A性蛋白酶酶解物都要高,而其起泡性和起泡穩(wěn)定性則是先增加后降低,且在各水解度下較單一改性的面筋蛋白產(chǎn)物都要低。添加復(fù)合改性面筋蛋白的發(fā)酵面包口感較好,內(nèi)部結(jié)構(gòu)均勻、細(xì)膩。
琥珀�；娼畹鞍椎闹苽洌悍Q取50g面筋蛋白,加入500ml水中,置于40e水浴鍋中不斷攪拌,用1molPLNaOH溶液調(diào)pH為810~815后,將715g琥珀酸酐分批加入,用2molPLNaOH調(diào)節(jié),使其pH維持在810~815,充分反應(yīng)(約1h)后進(jìn)行冷凍干燥,制得的�；娼畹鞍子�80目篩過篩后備用。
復(fù)合改性面筋蛋白的制備：按5%固液比準(zhǔn)確稱取�；娼畹鞍�,在磁力攪拌下使其均勻溶解于蒸餾水中,并加熱到酶的最適溫度,同時(shí)用1molPLNaOH調(diào)節(jié)酸堿度至酶的最適pH。中性蛋白酶的最適溫度是50e,pH為710;堿性蛋白酶的最適溫度是60e,pH為815。在磁力攪拌下加入適量蛋白酶,蛋白酶與底物�；娼畹鞍椎谋壤�1%(wPw)。置于恒溫水浴鍋中進(jìn)行水解,以011molPLNaOH溶液滴定,使pH穩(wěn)定不變。根據(jù)制得的蛋白酶水解進(jìn)程曲線,待反應(yīng)300min,迅速在沸水浴中加熱3min鈍化蛋白酶,即制得所需水解度的面筋蛋白酶解物,經(jīng)冷凍干燥后過篩備用。
制備了不同水解度的琥珀酰化和堿性蛋白酶復(fù)合改性面筋蛋白,并通過面筋儀對(duì)其功能性質(zhì)進(jìn)行了比較。結(jié)果表明:堿性蛋白酶相對(duì)中性蛋白酶水解速率更高。在pH3~11、水解度4%~12%范圍內(nèi),復(fù)合改性面筋蛋白的溶解度隨水解度的增大而增大,且數(shù)值都大于80%,比原面筋蛋白、�；娼畹鞍缀蛪A性蛋白酶酶解物都要高,而其起泡性和起泡穩(wěn)定性則是先增加后降低,且在各水解度下較單一改性的面筋蛋白產(chǎn)物都要低。添加復(fù)合改性面筋蛋白的發(fā)酵面包口感較好,內(nèi)部結(jié)構(gòu)均勻、細(xì)膩。
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